Titelbild: Angew. Chem. 7/2002

Das Titelbild zeigt je ein Beispiel für einen Cu 2 ( μ ‐O) 2 ‐ und Fe 2 ( μ ‐O) 2 ‐Komplex mit dem rautenförmigen M 2 ( μ ‐O) 2 ‐Kern sowie ein Multimetallenzym (Hydroxylase‐Baustein der Methan‐Monooxygenase, im Hintergrund), das nicht zur Gruppe der Häm‐Proteine gehört. Obwohl solche rautenförmigen M 2 ( μ ‐O) 2 ‐Kerne bei mehrwertigen Mangankomplexen schon länger bekannt sind, wurden sie erst kürzlich bei synthetischen Kupfer‐ und Eisenkomplexen nachgewiesen. Trotz unterschiedlicher Elektronenstrukturen, die durch experimentelle und theoretische Untersuchungen bestätigt wurden, zeigen Cu 2 ( μ ‐O) 2 ‐ und Fe 2 ( μ ‐O) 2 ‐Kerne analoge kovalente Metall‐Oxo‐Bindungen und eine ähnliche Neigung zum Abstrahieren von Wasserstoffatomen bei Substraten. Die Kenntnisse über die Biokatalyse wurden durch die Isolierung und die umfassende Charakterisierung der Cu 2 ( μ ‐O) 2 ‐ und Fe 2 ( μ ‐O) 2 ‐Komplexe wesentlich erweitert. Insbesondere haben die Untersuchungsergebnisse zur Entwicklung neuer mechanistischer Vorstellungen geführt, wie Nichthäm‐Multimetallenzyme, z. B. Methan‐Monooxygenase, Fettsäure‐Desaturase und Tyrosinase, Disauerstoffmoleküle aktivieren und damit viele unterschiedliche organische Umwandlungen katalysieren. Weitere Einzelheiten erfahren Sie im Aufsatz von L. Que, Jr. und W. B. Tolman auf Seite 1160 ff.