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C−H⋅⋅⋅O Hydrogen Bond Mediated Chain Reversal in a Peptide Containing a γ ‐Amino Acid Residue, Determined Directly from Powder X‐ray Diffraction Data
Author(s) -
Cheung Eugene Y.,
McCabe Emma E.,
Harris Kenneth D. M.,
Johnston Roy L.,
Tedesco Emilio,
Raja K. Muruga Poopathi,
Balaram Padmanabhan
Publication year - 2002
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/1521-3757(20020201)114:3<512::aid-ange512>3.0.co;2-5
Subject(s) - hydrogen bond , chemistry , residue (chemistry) , x ray , peptide , stereochemistry , x ray crystallography , crystallography , molecule , diffraction , organic chemistry , biochemistry , physics , quantum mechanics , optics
Der klassischen β ‐Schleife ähnlich ist ein cyclisches, aus zehn Atomen bestehendes Strukturmotiv, das durch eine intramolekulare C−H⋅⋅⋅O‐Wechselwirkung bei Piv‐ l Pro‐ γ ‐Abu‐NHMe (Piv=Pivaloyl, L Pro= L ‐Prolin, γ ‐Abu= γ ‐Aminobuttersäure) entsteht. Gezeigt ist dessen Struktur im Kristall, die durch Röntgenpulverdiffraktometrie aufgeklärt wurde. Der Nutzen dieser Methode als Alternative zur Einkristall‐Röntgenstrukturanalyse wird hier herausgestellt.