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Ordered Langmuir–Blodgett Films of Amphiphilic β ‐Hairpin Peptides Imaged by Atomic Force Microscopy
Author(s) -
Powers Evan T.,
Yang Sung Ik,
Lieber Charles M.,
Kelly Jeffery W.
Publication year - 2002
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/1521-3757(20020104)114:1<135::aid-ange135>3.0.co;2-1
Subject(s) - atomic force microscopy , langmuir–blodgett film , amphiphile , crystallography , chemistry , langmuir , polymer chemistry , stereochemistry , materials science , nanotechnology , organic chemistry , copolymer , monolayer , polymer , aqueous solution
Die Peptidlänge beeinflusst die Form der mit Kraftmikroskopie (AFM) aufgenommenen Grate der Langmuir‐Blodgett‐Filme aus amphiphilen Peptiden: Wohlgeordnete LB‐Filme (links) können aus einem 14‐gliedrigen amphiphilen Peptid, weniger geordnete LB‐Filme mit einem breiteren Gitter (rechts) aus einem 18‐gliedrigen Peptid hergestellt werden. Die gezeigten Bilder mit einer Auflösung von 100×100 nm wurden mit AFM unter Verwendung von Spitzen aus Kohlenstoff‐Nanoröhren erhalten.