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High‐Resolution NMR Spectroscopy of the β‐ Amyloid(1–28) Fibril Typical for Alzheimer's Disease
Author(s) -
Mikros Emmanuel,
Benaki Dimitra,
Humpfer Eberhard,
Spraul Manfred,
Loukas Spyros,
Stassinopoulou Chariklia I.,
Pelecanou Maria
Publication year - 2001
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/1521-3757(20011001)113:19<3715::aid-ange3715>3.0.co;2-b
Subject(s) - chemistry , high resolution , amyloid (mycology) , geography , inorganic chemistry , remote sensing
Nichtmarkierte Proben von Fibrillen des β ‐Amyloidpeptids (1–28), wie sie für Morbus Alzheimer typisch sind, genügten, um gut aufgelöste ein‐ und zweidimensionale 1 H‐NMR‐Spektren zu erhalten (siehe Bild). Die Auflösungsverbesserung wurde durch schnelle Rotation um den magischen Winkel an einem 600‐MHz‐NMR‐Spektrometer erreicht. Die Befunde sind in Einklang mit einer parallelen Anordnung auf Deckung liegender β ‐Amyloidpeptid‐Moleküle in der Fibrille.