Aktivierung von Disauerstoff und Hydroxylierung von Methan durch lösliche Methan‐Monooxygenase: eine Geschichte von zwei Eisenatomen und drei Proteinen

Methanotrophe Bakterien nutzen Methan als ausschließliche Quelle von Kohlenstoff und Energie. Der erste Schritt des Methan‐Metabolismus, die Oxidation von Methan zu Methanol, wird von einem faszinierenden Enzymsystem namens Methan‐Monooxygenase (MMO) katalysiert. Die selektive Oxidation der äußerst stabilen C‐H‐Bindung von Methan bei Raumtemperatur ist eine Meisterleistung, die bisher mit synthetischen Katalysatoren nicht reproduziert werden konnte und die ein beträchtliches wissenschaftliches wie kommerzielles Interesse geweckt hat. Bei der am besten untersuchten MMO handelt es sich um ein komplexes Enzymsystem aus drei löslichen Proteinkomponenten, die alle für die effiziente Katalyse erforderlich sind: Eine Hydroxylase mit einer Nichthäm‐Dieisen‐Einheit katalysiert die Aktivierung von Disauerstoff und die nachfolgende Hydroxylierung von Methan; eine Reduktase erhält Elektronen von NADH und überträgt sie auf die Hydroxylase, von der sie zur reduktiven Aktivierung von Disauerstoff verwendet werden; die dritte Proteinkomponente verknüpft den Elektronen‐ und Sauerstoffverbrauch mit der Oxidation von Methan. In dieser Übersicht diskutieren wir einige Aspekte der Katalyse durch die MMO‐Proteine und behandeln dabei detailliert Studien zum Mechanismus der Aktivierung von Disauerstoff an der Dieisen‐Einheit sowie zur Substrathydroxylierung durch die aktivierte Sauerstoffspezies. Ferner befassen wir uns mit der Rolle, die die Bildung von Komplexen zwischen den Proteinkomponenten bei der Regulierung diverser Aspekte der Katalyse spielt.