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Fluorinated Coiled‐Coil Proteins Prepared In Vivo Display Enhanced Thermal and Chemical Stability
Author(s) -
Tang Yi,
Ghirlanda Giovanna,
Petka Wendy A.,
Nakajima Tadashi,
DeGrado William F.,
Tirrell David A.
Publication year - 2001
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/1521-3757(20010417)113:8<1542::aid-ange1542>3.0.co;2-z
Subject(s) - coiled coil , in vivo , chemical stability , thermal stability , chemistry , protein stability , nanotechnology , materials science , biochemistry , organic chemistry , biology , microbiology and biotechnology
Das Wildtyp‐Protein denaturiert unter Bedingungen, bei denen die Sekundär‐ und Tertiärstruktur der fluorierten Variante stabil bleiben. Dies ist auf den Einbau von 5′,5′,5′‐Trifluorleucin 2 anstelle von Leucin 1 in ein Leucin‐Reißverschluss‐Protein bei der Biosynthese von E. coli zurückzuführen. Fluorierung des hydrophoben Kerns eines Coiled‐Coil‐Proteins erhöht die Stabilität gegenüber thermischer und chemischer Denaturierung.