Kraftspektroskopie an molekularen Systemen – Einzelmolekülspektroskopie an Polymeren und Biomolekülen

Wie wechselwirken Moleküle miteinander? Was geschieht bei der Bindung eines Neurotransmitters an einen ligandengesteuerten Ionenkanal? Wie erkennen Antikörper Antigene? Für das Leben sind molekulare Erkennungsreaktionen von zentraler Bedeutung: Bei der Enzymkatalyse, bei der Replikation und Transkription des genetischen Codes oder beim Zusammenhalt der zellulären Strukturen und auch bei zahlreichen Prozessen des Stoffwechsels ist es entscheidend, dass Moleküle spezifisch miteinander in Wechselwirkung treten. Konventionelle Methoden wie die Kalorimetrie liefern zwar hoch präzise Aussagen über Bindungsenthalpien, es sind jedoch Durchschnittswerte, gemittelt über ein ganzes Ensemble von Molekülen ohne Aussage über die Dynamik des Erkennungsprozesses. Aber welche Kräfte treten auf, wenn sich einzelne molekulare Partner begegnen und eine Bindung eingehen? Seit einigen Jahren stehen mit dem Rasterkraftmikroskop und der Kraftspektroskopie Methoden zur Verfügung, um Kräfte zwischen Grenzflächen mit hoher Präzision zu messen – angefangen von kolloidalen Wechselwirkungen bis hin zur Interaktion einzelner Moleküle. Auch die Manipulation individueller Moleküle ist mit der Kraftspektroskopie möglich. Dadurch werden mechanische Eigenschaften auf molekularer Ebene messbar. Das Experimentieren mit Einzelmolekülen ist keine exklusive Domäne der Kraftspektroskopie, derartige Untersuchungen sind auch mit dem Oberflächenkraftapparat, der Laserpinzette oder per Mikropipetten‐Technik möglich. Die Kraftspektroskopie hat sich jedoch als ein besonders vielseitiges Verfahren erwiesen. Die Intention dieser Übersicht ist eine kritische Bewertung der aktuellen Entwicklung der statischen Kraftspektroskopie. Der Schwerpunkt liegt dabei auf Experimenten zu inter‐ und intramolekularen Wechselwirkungen – von „einfachen“ elektrostatischen Kräften, über Ligand‐Rezeptor‐Systeme bis zu Dehnungsmessungen an Einzelmolekülen.