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Cofactor‐Bound Cross‐Linked Enzyme Crystals (CLEC) of Alcohol Dehydrogenase
Author(s) -
St. Clair Nancy,
Wang YiFong,
Margolin Alexey L.
Publication year - 2000
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/(sici)1521-3757(20000117)112:2<388::aid-ange388>3.0.co;2-w
Subject(s) - chemistry , cofactor , alcohol dehydrogenase , enzyme , stereochemistry , biochemistry
Kristalle von Alkohol‐Dehydrogenase im Komplex mit NADH , ihrem Cofaktor, wurden mit Glutaraldehyd quervernetzt. Die dabei erhaltenen Enzymkristalle (so genannte CLECs) zeigten gute katalytische Aktivität, ohne dass weiterer Cofaktor zugegeben werden musste (siehe Schema). Die Enantioselektivität und stereochemische Präferenz der CLECs entsprach der der löslichen Enzyme, doch sowohl der Cofaktor als auch das Enzym waren in der quervernetzen Form deutlich stabiler. Die Ergebnisse von Untersuchungen zur Wiederverwendbarkeit des Cofaktors anhand der Reduktion von Zimtaldehyd sprechen für sehr hohe katalytische Produktivität.