Eine Beschleunigung der Phosphodiesterhydrolyse um den Faktor 10 10 durch eine zwei Metallzentren enthaltende Aminopeptidase – Übergangszustandsanaloga als Substrate?

Die Dizink‐Aminopeptidase aus Streptomyces griseus (sAP) zeigt eine spezifische Aktivität von 33.7 nmol min −1  mg −1 für die Hydrolyse des Übergangszustandsanalogons Bis‐ p ‐nitrophenylphosphat mit einer Geschwindigkeitskonstante k cat / K m =100  M −1  s −1 und einer Reaktionsbeschleunigung von ungefähr 10 10 , die viel höher als die zahlreicher chemischer Zn‐Modellsysteme und vergleichbar mit der einiger Phosphodiesterasen ist. Diese Untersuchung legt nahe, daß sAP als neues Zwei‐Metallzentren‐Modellsystem für ähnliche Hydrolysen dienen kann.