ATP‐Synthese durch Rotations‐Katalyse (Nobel‐Vortrag)

Die cyclische Modulation der Nucleotidbindungsstellen der drei β‐Untereinheiten durch eine Folge von Konformationsänderungen war eine mögliche Erklärung für den postulierten Bindungswechsel‐Mechanismus der ATP‐Synthase. In der Struktur der katalytischen Domäne F 1 dieses Enzyms liegt im Kristall tatsächlich ein Komplex aus je drei um ein zentrales, α‐helicales Segment der γ‐Untereinheit alternierend angeordneten α‐ und β‐Untereinheiten vor. Dieser Komplex ist aufgrund unterschiedlicher Konformationen der sequenzidentischen β‐Untereinheiten asymmetrisch. Die Konformationswechsel werden durch die Rotation des starren, aber gekrümmten Segments herbeigeführt, wie inzwischen auch experimentell nachgewiesen wurde.