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Ein photochemischer Schalter zur Kontrolle von Protein‐Protein‐Wechselwirkungen
Author(s) -
Pollitt Sonia K.,
Schultz Peter G.
Publication year - 1998
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/(sici)1521-3757(19980803)110:15<2252::aid-ange2252>3.0.co;2-i
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , biology
Durch Einbau nichtnatürlicher Aminosäuren , deren Seitenkette eine photolabile Gruppe trägt, läßt sich die Wechselwirkung zweier Proteine gezielt verhindern. Ein mutiertes Ras‐Protein, bei dem Asp 38 gegen den β‐ o ‐Nitrobenzylester (Nb) dieser Aminosäure ersetzt ist, wechselwirkt nicht mehr mit seinem Effektorprotein p120‐GAP (siehe unten) und weist daher nur seine intrinsische GTP‐Hydrolyseaktivität auf. Durch photoinduzierte Abspaltung der Nb‐Gruppe werden 50 % der p120‐GAP‐abhängigen GTPase‐Aktivität des Wildtyp‐Proteins wiederhergestellt.