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Lipasen: Grenzflächen‐Enzyme mit attraktiven Anwendungen
Author(s) -
Schmid Rolf D.,
Verger Robert
Publication year - 1998
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/(sici)1521-3757(19980619)110:12<1694::aid-ange1694>3.0.co;2-3
Subject(s) - chemistry
Bei der Fettverdauung im Magen und im Darm hydrolysieren sie Triacylglycerine, aber auch außerhalb ihres angestammten Wirkungsbereichs können Lipasen zur Hydrolyse von Estern und Amiden sowie zu Veresterungen eingesetzt werden. Dabei geht ihre breite Substratspezifizität einher mit einer hohen Stabilität in organischen Lösungsmitteln; zudem verlaufen die Reaktionen meist hoch regio‐ und enantioselektiv. So wurde der Ca 2+ ‐Antagonist Diltiazem 1 mit Lipase aus Serratia marcescens diastereomerenrein erhalten. In den letzten Jahren wurden über 30 Lipasen kloniert. Da von 12 Lipasen auch die räumliche Struktur bekannt ist, werden derzeit umfangreiche Versuche zum Protein‐Design dieser Enzymklasse durchgeführt, um sie für Anwendungen – z. B. in Waschmitteln – zu optimieren.