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Die Thioesterase der Polyketid‐Synthase von Erythromycin: Einfluß der Acylkettenstruktur auf den Abkopplungsmechanismus der Substratanaloga von der Acyl‐Enzym‐Zwischenstufe
Author(s) -
Weissman Kira J.,
Smith Cameron J.,
Hanefeld Ulf,
Aggarwal Ranjana,
Bycroft Matthew,
Staunton James,
Leadlay Peter F.
Publication year - 1998
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/(sici)1521-3757(19980518)110:10<1503::aid-ange1503>3.0.co;2-4
Subject(s) - chemistry , thioesterase , stereochemistry , microbiology and biotechnology , biochemistry , enzyme , biology , biosynthesis
Für die gentechnische Herstellung von Polyketiden ist die Aktivität der Thioesterase zur Abkopplung des Produkts von entscheidender Bedeutung. In‐vitro‐Studien mit der Thioesterase der Polyketid‐Synthase (PKS) für Erythromycin ergaben, daß die Fähigkeit des Enzyms, hier als universeller Entkoppler zu fungieren, möglicherweise begrenzt ist, stereochemische Variationen aber toleriert werden. Synthetische Analoga mit dem 2‐Methyl‐3‐hydroxy‐Substitutionsmuster des natürlichen Substrats waren in allen vier Konfigurationen ( 1 – 4 ; X = p ‐Nitrophenoxy) Substrate für das Enzym.