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O presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH otimo de reacao, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada so apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial apos o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta so apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampao usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial apos o 5° ciclo.

CARACTERIZAÇÃO DE LIPASE DE ASPERGILLUS NIGER C E 11T53A14 IMOBILIZADAS EM OCTIL SEPHAROSE