CARACTERIZAÇÃO DE LIPASE DE ASPERGILLUS NIGER C E 11T53A14 IMOBILIZADAS EM OCTIL SEPHAROSE | Zendy

H. G. Tavares | Zendy; S. C. Terzi | Zendy; E. F. Souza | Zendy; Leda Maria Fortes Gottschalk | Zendy; E. M. Penha | Zendy; Ana Iraidy S. Brígida | Zendy

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CARACTERIZAÇÃO DE LIPASE DE ASPERGILLUS NIGER C E 11T53A14 IMOBILIZADAS EM OCTIL SEPHAROSE

Author(s) -

H. G. Tavares,

S. C. Terzi,

E. F. Souza,

Leda Maria Fortes Gottschalk,

E. M. Penha,

Ana Iraidy S. Brígida

Publication year - 2018

Publication title -

blucher chemical engineering proceedings

Language(s) - Portuguese

Resource type - Conference proceedings

DOI - 10.5151/cobeq2018-pt.0555

Subject(s) - aspergillus niger , lipase , chemistry , sepharose , chromatography , food science , biochemistry , enzyme

O presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH otimo de reacao, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada so apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial apos o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta so apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampao usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial apos o 5° ciclo.

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