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Der «epidermal growth factor»-Rezeptor (EGFR) wurde vor über 20 Jahren als mögliches Ziel für Antitumortherapien entdeckt und definiert. Dabei ist der EGF-Rezeptor ein einfach erreichbares Oberflächenantigen, bestehend aus einer extrazellulären, transmembranen und intrazellulären Domäne [1]. Dieser Rezeptor ist der Prototyp der Klasse-I-Rezeptor-Tyrosinkinasen (RTK), zu denen auch HER2, HER3 und HER4 gehören. Natürliche Liganden des EGF-Rezeptors sind unter anderen der «epidermal growth factor (EGF)» und «transforming growth factor a (TGF-a)». Durch Bindung eines Liganden an die extrazelluläre Domäne wird der Rezeptor aktiviert, d.h., er wird rearrangiert und verschiedene Tyrosinkinasen werden intrazellulär aktiviert. Die wichtigsten Signalwege bzw. -kaskaden sind schematisch in Abbildung 1 x zusammengefasst. Das Konzept, dieses einfach erreichbare Oberflächenantigen als Ziel für Antitumortherapien zu benutzen, basiert hauptsächlich darauf, dass der EGF-Rezeptor in vielen Tumorarten häufig überexprimiert wird, wie z.B. in Brust-, Lungen-, Kolorektal-, Hirntumoren und vielen weiteren. Dabei ist hervorzuheben, dass häufig eine Überexprimierung in der Grössenordnung Faktor 100–1000 vorliegt; eine reine Genamplifikation wird ausser beim Glioblastom nur selten beschrieben. Eine weitere wichtige Beobachtung ist, dass eine erhöhte EGFR-Expression häufig mit einem schlechteren klinischen «outcome» korreliert; dies wurde beobachtet bei Blasen-, Brustund Lungentumoren und auch bei Karzinomen aus dem HNO-Bereich [2]. Und drittens scheint eine erhöhte Rezeptordichte auch mit einer gesteigerten Produktion von Liganden einherzugehen (z.B. TGF-a) mit der Folge einer autokrinen Stimulation [3].

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