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As plantas, desde suas origens, são suscetíveis a diferentes pressões bióticas e abióticas. Embora, não apresente um sistema de imunidade adquirida como ocorrem nos animais, as plantas detém barreiras estruturais, físicas e químicas capazes de conferir resistência a diferentes pressões ambientais (MALINOVSKY; FANGEL; WILLATS, 2014; ZEILINGER et al., 2016). Dentre os mecanis químicos usados pelas plantas, destacam-se as PR-proteínas (proteínas relacionadas com a patogênese), cuja atividade enzimática destas podem ser maximizadas ou induzidas frente a situações de injúria, incluindo infecções causadas por fungos fitopatogênicos e bactérias, ataques de insetos fitófagos e vermes fitonematóides (SENTHILRAJA et al., 2013; GARCÍA-CRISTOBAL et. al., 2015; JIANG, et al., 2015; CHINNASRI et al., 2016), além de fatores abióticos como, o calor, o frio, o déficit hídrico, entre outros. Quitinases (EC 3.2.1.14), um importante grupo de PR-proteínas, são glicosídeo hidrolases capazes de clivar ligações covalentes do tipo β-1,4 entre os resíduos de GlcNAc das cadeias que formam a quitina (RATHORE; GUPTA, 2015). A quitina é um componente natural presentes em diversas espécies consideradas nocivas as plantas e, por essa razão, um alvo molecular de quitinases, resultando em um eficaz mecanismo de defesa químico contra seus predadores (SYTWALA; GÜNTHER; MELZIG, 2015). Em muitas espécies de plantas de interesse econômico, incluindo a Cucumis melo (WITMER et al., 2003), foram isoladas e caracterizadas diferentes PRproteínas, incluindo quitinases. Dois genes que codificam quitinases foram previamente isolados e caracterizados em sementes em desenvolvimento de C. melo (WITMER et al., 2003). Estas duas enzimas foram denominadas Cmchi1 (Quitinase 1 do Cucumis melo) e Cmchi2 (Quitinase 2 do Cucumis melo), agrupadas nas classes III e classe II das quitinases, respectivamente. Em relação à quitinase Cmchi2, foi demonstrada a presença de uma única cópia gênica no genoma da planta C. melo, empregando a técnica de southern blotting, sendo este gene expresso em radículas, sementes durante a germinação e, em raízes de plantas maduras (WITMER, et al., 2003), portanto, esta proteína deve fazer parte do conjunto de proteínas responsáveis pela atividade qutinolítica As quitinases (EC 3.2.1.14) são proteínas enzimáticas capazes de degradar quitina, um biopolímero vastamente abundante na natureza. A quitina é um importante componente estrutural presente em insetos, nematódeos, fungos e outras pragas e patógenos de plantas e de animais. A Cmchi2 (uma quitinase) foi previamente identificada na planta Cucumis melo (L.). Estudos adicionais realizados demonstraram que essa enzima apresentou atividade contra um análogo de quitina. No entanto, os autores não realizaram maiores estudos sobre o modo/velocidade de atividade desta molécula. A fim de melhorar a caracterização da Cmchi2, o presente estudo buscou explorar as diversas propriedades físicoquímicas, bioquímicas e estruturais desta enzima e o modo como essa degrada polímeros de Nacetil-β(1-4)-D-glicosamina a partir de previsões computacionais.

Modelagem estrutural de uma nova quitinase (GH19) de melão, e análise de docking molecular com N-acetil-β(1-4)-D-glicosamina