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RESUMO Neste trabalho foram estudadas a imobilização e estabilização de βgalactosidase em resina de troca iônica, com e sem cross-linking, utilizando glutaraldeído. O processo de imobilização consistiu na adsorção da enzima na resina de troca iônica Duolite A-568 e a estabilização do derivado enzimático foi realizada através da sua incubação em tampão pH 9. Foi avaliada a influência da ordem das etapas de obtenção do biocatalisador imobilizado, bem como a influência do tampão utilizado na estabilização e o efeito da presença do substrato na obtenção do mesmo. Os resultados indicaram que o método de obtenção de -galactosidase de Aspergillus oryzae imobilizada em Duolite A-568 que resultou na maior atividade catalítica foi a sequência dos processos de imobilização por adsorção, estabilização e o processo de ligação cruzada, promovendo um aumento de 44% da atividade enzimática, quando comparado com a atividade alcançada pelo biocatalisador obtido, apenas, pelos processos de adsorção e cross-linking. O emprego do tampão borato reduziu a atividade em aproximadamente 70% quando comparado com o tampão fosfato. A adição da lactose como composto protetor do sítio ativo da enzima durante a imobilização por adsorção não alterou o desempenho do biocatalisador, mostrando que o sítio ativo não está diretamente envolvido no processo de imobilização.

IMOBILIZAÇÃO E ESTABILIZAÇÃO DE β-GALACTOSIDASE POR LIGAÇÕES MULTIPONTUAIS EM RESINAS DE TROCA IÔNICA