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Le ciblage des protéines et leur trans­ location dans les membranes des dif­ férents compartiments intracellu­ laires est un phénomène commun à tous les êtres vivants, des bactéries aux humains (mis suppl. au n° 10, vol. 4, p. 6). Ces mécanismes sont nécessaires pour assurer le maintien de la compartimentalisation cellu­ laire et le bon fonctionnement des étapes initiales de la sécrétion des protéines. Le problème majeur posé par ce type de mécanisme est que les protéines ne peuvent traverser les membranes biologiques tout en gar­ dant leur structure tridimensionnelle native. Dans le cas des protéines qui sont insérées de façon co-traduction­ nelle dans la membrane du réticu­ lum endoplasmique, la translocation se passe à un moment où la protéine, en voie d'élongation n'a pas encore acquis sa conformation finale. La présence transitoire d'un peptide signal additionnel, situé générale­ ment à l'extrémité NH2-terminale de ces protéines, pourrait également contribuer à l'établissement d'une conformation apte à favoriser la translocation ( m l s n° 6, vol. 2, p. 341 ). Il semble donc que pour cette classe de protéines, ce problème conformationnel ait trouvé une solu­ tion relativement simple. Comment, cependant, peut-on expliquer le phé­ nomène dans le cas des protéines, telles que les protéines mitochon­ driales, pour lesquelles la transloca­ tion est clairement post-traduction­ nelle ? Au cours des quelques derniers mois, notre connaissance du mécanisme d'importation des protéines mito­ chondriales a grandement progressé. Le problème de la conformation semble avoir trouvé un début de réponse, et les résultats récemment obtenus à ce sujet permettront pro­ bablement de proposer bientôt un phénomènes de ciblage vers d'autres organites intracellulaires. On sait que la plupart des protéines mitochondriales sont codées par le . génome nucléaire et synthétisées, généralement sous la forme de pré­ curseurs, sur les ribosomes libres. Il est également bien connu que leur translocation au travers des mem­ branes mitochondriales se fait de façon post-traductionnelle et dépend le plus souvent de la présence d'une séquence additionnelle située à leur e x trém i té N te r m i n a l e . C e t t e séquence est éliminée quand l a pro­ téine a rejoint sa destination finale (mis n° 4, vol. 4, p. 258). ticulière induite par la présence du peptide signal hétérologue. L'équipe de Schatz avait aussi mon­ tré que la translocation de la pCoxiV-DHFR dans la mitochon­ drie impliquait au moins deux étapes. Dans un premier temps, la protéine se lie à la surface mitochon­ driale et la partie DHFR est déployée partiellement. Cette étape est lente, stimulée par le potentiel membra­ naire et inhibée par le méthotrexate (un inhibiteur compétitif de la DHFR) et ralentie à basse tempéra­ ture. Elle ne requiert pas d'ATP. Dans un deuxième temps, la protéine partiellement déployée pénètre dans la matrice mitochondriale, perd son peptide signal et la partie DHFR se replie dans sa structure tertiaire native. Cette étape est rapide, dépend de l 'ATP, ne nécessite pas de poten­ tiel membranaire. Elle a lieu même à basse température et est. insensible au méthotrexate [2]. D'autre part, l'équipe de Schatz avait également observé que les mêmes change­ ments conformationnels de la pCoxiV-DHFR caractéristiques de la première étape de translocation pou­ vaient être obtenus en utilisant de simples vésicules lipidiques riches en phospholipides acides et exemptes de protéines [ 1 ]. .

La conformation des protéines lors de leur translocation dans les membranes biologiques