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Plants have hydroxyproline-rich glycoproteins (HRGPs), containing hydroxyproline residues that are modified by β-arabinooligosaccharides. Several enzymes that catalyze the degradation of β-arabinooligosaccharides in HRGPs were recently discovered in Bifidobacterium longum JCM1217. This review describes three-dimensional structures of one of those enzymes, GH127 βL-arabinofuranosidase (HypBA1). The X-ray crystal structures of HypBA1 in its apo form and in complex with β-Araf were determined at resolution of 2.2 Å and 2.0 Å respectively. HypBA1 was found to have a novel active center and was suggested to catalyze reactions by an unprecedented mechanism in glycosidases. The proposed reaction mechanism, which was supported by biochemical analysis, uses a Cys residue that coordinates a Zn ion as a nucleophile. There are many homologs of HypBA1 in bacteria, fungi, and plants, and the catalytic residues are highly conserved among them. Therefore, it is predicted that a substantial number of enzymes share a similar reaction mechanism with HypBA1. A. Introduction Bifidobacterium is a pleomorphic, rod-shaped, gram-positive obligate anaerobe. Many bifidobacterium species colonize the distal human guts from the lower part of the small intestine to the large intestine. Bifidobacteria are heterotypic lactic acid bacteria, which produces lactate and acetate. Thus, they protect humans from pathogenic enterobacteria, and are reportedly beneficial for human health (1). After humans ingest foods, most saccharides contained in the foods are digested in the stomach and absorbed in the small intestine. However, indigestible polysaccharides such as dietary fibers remain in the portion of the distal gut, which is inhabited by bifidobacteria. Bifidobacteria have a variety of enzymes that catabolize GLYCODEBUT doi: 10.4052/tigg.26.131 要 約 植物にはヒドロキシプロリン (Hyp)に富む糖タンパク 質 (HRGP)が存在する。HRGPのHyp残基はβ-アラビノオリ ゴ糖鎖によって修飾されている。このβ-アラビノオリゴ糖 鎖を分解する酵素はこれまで未発見だった。しかし最近、 Bifidobacterium longum JCM1217からその分解酵素群が発見 された。本稿では、それらの酵素の一つであるGH127 βL-arabinofuranosidase(HypBA1)の立体構造について述べる。 HypBA1はX線解析によりアポ状態とβ-L-arbinofuranose複合 体の結晶構造がそれぞれ2.2 Åと2.0 Åで決定された。その結 果、HypBA1は極めて新規な活性中心を有していることが分 かった。このことから、HypBA1はZnに配位したCysを求 核性触媒残基とする、グリコシダーゼとして全く新しい反応 機構をとることが強く示唆された。生化学的解析もこれを支 持した。HypBA1には細菌、真菌、植物にホモログ遺伝子が 数多く存在し、活性中心の触媒残基は保存されている。した がって、同様の反応機構をとる酵素が多数存在することが予 想される。 A. はじめに ビフィズス菌はグラム陽性の多形性桿菌であり、ヒトの 小腸下部から大腸に生息する絶対嫌気性菌である。また、ビ フィズス菌はヘテロ乳酸菌であり、乳酸や酢酸を分泌し病原 菌の増殖を抑える善玉菌として知られている(1)。 宿主のヒトにおいて、食物由来の糖質の多くは小腸で吸 収される。そのため、ビフィズス菌が生息する小腸下部から 大腸に届く糖質は、難分解性のものが多いと考えられる。ビ フィズス菌は様々な難分解性オリゴ糖および多糖の分解酵素 を持ち、それらを有効利用している(2–4)。食物由来の難分

Novel Active Center and Reaction Mechanism of GH127 ^|^#x3B2;-L-Arabinofuranosidase from Bifidobacterium longum subsp. longum JCM1217 (HypBA1)