English (United Kingdom)

https://curated-unify.zendy.io/wp-json/zendy-region/v1/featured_content/oa?rat=en

https://curated-unify.zendy.io/wp-json/zendy-region/v1/highlighted_journal/

Global: Zendy Plus annual

Presents the access of premium content as premium feature

Premium Content

Presents the keyphrase highlighting as premium feature

Keyphrase Highlighting

Presents the summarisation as premium feature

Summarisation

Insights

Presents the pdf analysis as premium feature

PDF Analysis

Presents the zaia usage as premium feature

ZAIA

Global: Zendy Tools annual

Global: Zendy Free Plan

Global: Zendy Tools monthly

Global: Zendy Plus monthly

Electrophoretic pattern of the polypeptide component in the tight DNA-protein complexes in rat and chicken tissues and its partial characterisation in rat liver Tightly bound to DNA proteins (TBP) are a protein group that remain attached to DNA with covalent or non-covalent bonds after its deproteinisation. The distribution of TBP in genes reflects the type of cell differentiation. It has been hypothesised that TBP binding is involved in regulation of gene expression. Early studies reported uniformity of the TBPs from different sources. Later it was shown that TBPs obtained from DNA, isolated in mild conditions from evolutionary distant species, are different. Application of chloroform DNA extraction without use of externally added enzymes enabled us to reveal differences in the TBP spectrum in plant organs and changes of this spectrum in the course of plant development. The goal of this work was to study the electrophoretic pattern of the polypeptide component in the tight DNA-protein complexes in organs of animals: a mammal (rat) and a bird (chicken). Rat thymus TBPs were represented by 70 and 60 kDa proteins, and the same polypeptides were observed also in brain and skeletal muscles. Kidney TBPs were represented by 85, 70, 65, 60 and 37 kDa polypeptides; 85, 77, 70, 60, 50 and 37 kDa TBPs were characteristic of liver. Numerous minor peptides were observed in all samples studied. The spectrum of chicken liver and blood TBPs differed in distribution of proteins of 25-35 kDa. Mass-spectrometry of 14 bands from rat liver TBP gel revealed 43 different proteins. Chromatin modifying proteins and repair enzymes, transcription factors, serpins, ATPase, kinases and enzymes of ubiquitin-proteasome pathway were found among the TBPs. Thus, TBPs appear to be a vast protein group involved in several intranuclear processes. It is hypothesised that numerous functions ascribed to the nuclear matrix are performed in the TBP complexes. Žurku un vistu audu ciešo DNS-proteīnu kompleksu polipeptīdu elektroforētiskās sadales aina un daļējs šo kompleksu proteīnu raksturojums žurku aknu šūnās Pie DNS cieši saistītie proteīni paliek saistīti ar DNS, veidojot kovalentas vai nekovalentas saites, kas ir izturīgas pret parastajām DNS deproteinizācijas procedūrām. Cieši saistīto proteīnu piesaiste gēniem ir atkarīga no šūnas diferenciācijas. Tiek uzskatīts, ka šie proteīni piedalās gēnu ekspresijas regulācijā. Pirmajās publikācijās ziņoja, ka šie proteīni ir vienādi dažādos organismos. Vēlāk nāca pie secinājuma, ka, izmantojot saudzīgas DNS attīrīšanas metodes, no evolucionāri tālajiem organismiem iegūst dažāda satura cieši saistīto proteīnu frakciju. Izmantojot hloroforma ekstrakciju bez eksogēnajiem fermentiem, mums izdevās noteikt cieši saistīto proteīnu satura atšķirības augu orgānos un to izmaiņas auga attīstības gaitā. Šī darba mērķis bija izpētīt ciešo DNS-proteīnu kompleksu polipeptīdu elektroforētiskās sadales ainu dzīvnieku audos; zīdītajiem (žurkas) un putniem (vistas). Žurku tīmusa pie DNS cieši saistītie proteīni tika pārstāvēti galvenokārt ar 70 un 60 kDa peptīdiem, līdzīgi peptīdi bija arī galvas smadzeņu un skeleta muskuļu preparātos. Nierēs šo proteīni grupu veido 85, 70, 65, 60 un 37 kDa polipeptīdi, bet aknām ir raksturīgi 85, 77, 70, 60, 50 un 37 kDa proteīni. Vistu aknu un eritrocītu pie DNS cieši saistītie proteīni atšķīrās savā starpā 25-30 kDa intervālā. Četrpadsmit aknu pie DNS cieši saistītu elektroforētiskās frakcijas tika izanalizētas izmantojot masspektrometriju. Šo proteīnu vidū identificēti hromatīnu modificējošie un reparācijas enzīmi, transkripcijas faktori, serpīni, ATFāzes, kināzes un ubikvitīna-proteasomu sistēmas fermenti. Tādējādi pie DNS cieši saistīto grupu veido daudzi un dažādi proteīni, kuri nodrošina vairākus procesus šūnas kodolā. Tiek izteikta hipotēze, ka daudzas funkcijas, kuras pēc vispārpieņemtā uzskata veic kodola matriksa olbaltumvielas, pilda pie DNS cieši saistītie proteīni.

proceedings of the latvian academy of sciences. section b, natural sciences/latvijas zinātņu akadēmijas vēstis. a daļa, humanitārās un sociālās zinātnes

Electrophoretic pattern of the polypeptide component in the tight DNA-protein complexes in rat and chicken tissues and its partial characterisation in rat liver