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Objetivos. Realizar una caracterizacion bioquimica y molecular del principio coagulante del veneno de Bothrops pictus. Materiales y metodos. Se realizo la amplificacion del gen a partir de cDNA, se analizo la homologia de la secuencia nucleotidica y de la proteina deducida. Se procedio a purificar la enzima para los analisis de secuenciacion directa N terminal de los primeros 20 aminoacidos y los ensayos de coagulacion sobre plasma humano y fibrinogeno humano, por otro lado, se evaluo el patron de corte del fibrinogeno por medio de PAGE SDS y la actividad defibrinogenante en roedores albinos (18-22 g). Se determino el contenido de carbohidratos asociados, el efecto de inhibidores clasicos de proteasas y el efecto de iones bajo la forma de cloruros. Resultados. La enzima mostro homologia en la estructura primaria con otras TLEs reportadas para la familia Viperidae, la dosis coagulante minima (DCM) sobre plasma y fibrinogeno humano fue de 18 y 6 µg respectivamente y su potencia coagulante fue de 131,1 NHI unidades de trombina. La enzima se mostro estable a condiciones fisiologicas y prescinde de iones para su actividad. Los carbohidratos asociados detectados fueron hexosas (25,76%), hexosaminas (13,1%) y acido sialico (0,76%). Los agentes fluoruro de fenil metil sulfonil floruro (PMSF) ditiotreitol (DTT) fueron los principales inhibidores de la actividad enzimatica en tanto que la heparina no tuvo efecto inhibidor. Conclusiones. El principio coagulante del veneno de Bothrops pictus es una enzima similar a trombina

Caracterización de la enzima similar a trombina del veneno de Bothrops pictus “jergón de costa”