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Resumo O sistema de hemoglobina do jaraquí, Prochilodus sp. consiste em componentes múltiplos de hemoglobina. O derivado oxidado elui como uma espécie de único peso molecular em experimentos de filtração. O derivado carboxi tem um peso molecular aparente de 60.000 determinado por filtração de gel. Uma mudança de 44 vezes no p1/2 ocorre entre pH 6,4 e 8,6 na solução da hemoglobina. Esta mudança aumenta 388 vezes sob a mesma faixa de pH na presença de 1mM de ATP. A cooperatividade da união do oxigênio, medida por n na equação de Hill, é maior que um em pH acima de 6,7, porém menor que um quando abaixo deste valor. O hemolisado apresentou efeito "Root", sendo apenas 44% saturado a pH 6,4 em presença de 1mM de ATP e equilibrado com ar a uma atmosfera. Em 30°C e pH 7,6 o sangue total processa-se abaixo de p1/2, 4,7 mm de Hg, menor que o de maioria dos outros teleósteos amazônicos. Ambas as velocidades de combinação do monóxido de carbono e velocidade de dissociação do oxigênio são dependentes do pH e ATP. Entre pH 6,2 e 8,8 a velocidade do COon aumenta 10 vezes. ATP reduz a velocidade em valores de pH Intermediários. A velocidade de Ooff aumenta 2,4 vezes entre pH 8,8 e 6,7. A adição de 1 mM de ATP produz um aumento de 4,5 vezes sobre a mesma faixa de pH. Os baixos valores de n abaixo de pH 6,7 e a heterogeneidade da combinação de CO e o processo de dissociação da combinação de O2 sugerem que os componentes da hemoglobina podem ser funcionalmente diferenciados e/ou existem diferenças intramolecular nas propriedades cinéticas das cadelas oc e β.

O efeito Root na hemoglobina do jaraqui (Prochilodus sp.) um peixe teleósteo