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Bei der einfachen zweidimensionalen Immunelektrophorese des o^-Antitrypsins werden bei verschiedenen pathologischen Zuständen Doppelgipfel beobachtet. Der zweite in Richtung Kathode verschobene Gipfel wird als Komplex zwischen arAntitrypsin und Proteasen interpretiert. Es wird ein Verfahren angegeben, durch das es möglich ist, freies inhibitorisch aktives arAntitrypsin selektiv durch Adsorption an unlösliche Trypsinoder Chymotrypsincellulose aus dem Blutserum zu entfernen. Komplexgebundenes inhibitorisch inaktives «rAntitrypsin verbleibt im Serum, ebenfalls eine bestimmte Menge arAntitrypsin mit geringer Affinität zu Enzymcellulose, das jedoch die gleiche elektrophoretische Beweglichkeit wie normales o^-Antitrypsin besitzt.

clinical chemistry and laboratory medicine

Zur selektiven Bindung von α 1 -Antitrypsin an Trypsin- und Chymotrypsincellulose — Nachweis von Komplexen zwischen α 1 -Antitrypsin und Proteasen im Blutserum