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Die pH-Abhangigkeit der biologischen Inaktivierung von ot-L-AspartyP-Angiotensin II (A) und von a-L-AsparaginyP-Angiotensin II (H) durch menschliches Plasma sowie die pH-Abhangigkeit der Hemmbarkeit von „Angiotensinasen" durch EDTA und ihre Reaktivierung durch zweiwertige Metallionen wurden vergleichend untersucht. Beide Substrate werden durch mindestens drei in verschiedenen pHBereichen optimal wirksame Enzyme gespalten. In allen pH-Bereichen fanden sich unterschiedliche Eigenschaften der A- bzw. H-iniktivierenden Enzyme. Zusatzlich wurde die pH-Abhangigkeit der biologischen Inaktivierung von H und der Abspaltung von Asparagin i lus H (Aminopeptidas e) verglichen. Die Annahme, das die bei pH 5,6 optimal wirksamen Enzyme Endopeptidasen und die im Neutral>ereich und im Alkalischen optimal wirksamen Enzyme Aminopeptidasen sind, ist mit unseren Ergebnissen vereinbar. Studies on the pH-dependencey Inhibition and reactivation of angiotensin II and angiotensin II-amlde splitting enzymes In human plasma We compared the pH-dependance of the inactivation of a-L-aspartyP-angiotensin II (A) and of a-L-asparaginyP-angiotensin II (H) by human plasma. In addition, the pH-dependance of EDTA-inhibition of "angiotensinases" and its reversal by divalent cations were investigated. Both Substrats are split by at least three enzymes with different pH-optima. There are differences between the A-and H-splitting enzymes in the acid, neutral and alkaline range. We further investigated the pH-dependance of the hydrolysis of the N-terminal peptide bond in H. Our results are compatible with the assumption that the enzymes most active at pH 5.6 are endopeptidases, while the en: zymes with pH-optima in the neutral and alkaline range are aminopeptidases. £ REGOLI und Mitarbeiter (1) auserten als erste die Vermutung, das AsparaginyP-Angiotensin ( ) und AspartyP-Angiotensin ( ) im Blutplasma durch unterschiedliche Enzyme inaktiviert werden. NAGATSU und Mitarbeiter (2) konnten diese Annahme weitgehend bestatigen. Sie fanden, das die Hydrolyse von OC-LAspartyl1- bzw. -L-Glutamyl-jff-Naphthykmid durch A, nicht aber durch H kompetitiv gehemmt wird. Die Hydrolyse von L-Leucyl-j9-Naphthylamid wird andererseits nur durch H kompetitiv gehemmt. Wahrend die Hydrolyse der N-terminalen Peptidbindung von A in unverdunntem Serum bei pH 7,0 durch 12mMCa'i"f aktiviert und durch 2,4 mM Ni++ vollstandig gehemmt wird, hemmt Ca** die entsprechende Reaktion bei der Hydrolyse von H schwach und Ni-H- nur um 50%. ! Ahnliche Unterschiede ergaben sich bei der Untersuchung der Hydrolyse von oc-L-Aspartyl-j5-Naphthykmid bzw. L-Leucyl-jS-Naphthylamid in Gegenwart von Ca++ und Ni++ (3). Die Autoren betonen die Ahnlichkeit der Hemmungs- und Aktivierungscharakteristik des enzymatischen Abbaues von A im Plasma mit der eines von j GLENNER und McMiLLAN (4) in Rattennieren gefunt denen Enzyms (Aminopeptidase A), das spezifisch : N-terminale a-L-Aspartyl- und a-L-Glutamyl-Peptid' bindungen spaltet. Fur die Hydrolyse von H dagegen werden mehrere weniger spezifische Peptidasen angenommen, die zum Teil auch N-terminale L-Leucyl: Peptidbindungen spalten.

clinical chemistry and laboratory medicine (cclm)

Untersuchungen über die pH-Abhängigkeit, die Hemmbarkeit und Reaktivierbarkeit von Angiotensin II und Angiotensin II-amid spaltenden Enzymen des menschlichen Plasmas