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Die Isoenzymmuster der LDH wurden in mikrosezierten anatomischen und f unktionellen Einheiten des Nephrons der gesunden Mehschenniere bestimmt. In denGlomeruli war die Aktivität von LDH-2 undLDH-5 niedrig, während die anderen Fraktionen wesentlich stärker und ungefähr gleich aktiv waren. In den gewundenen Harnkanälchen und in den Medullarstrahlen warLDH-1 die aktivste Fraktion, gefolgt von LDH-2, während nur wenig LDH-3 und fast keine Aktivität von LDH-4 und LDH-5 gefunden wurde. Zur Papille hin nahm die Aktivität von LDH-1 und LDH-2 ab, während LDH-3 und LDH-4 stärker hervortraten. Auch LDH^S nahm zu, jedoch war der höchste Einzel wert in der äußersten Spitze der Papille nur 19% der Gesamt-LDH-Aktivität. In der Menschenniere besteht kein direkter Zusammenhang zwischen Stoffwechseltyp, respiratorisch oder glykolytisch, und den LDHIsoenzymmustern. Der insgesamt niedrige Prozentsatz der LDH-5 in der Menschenniere ist bemerkenswert, und es ist schwer verständlich, daß andere Autoren bei bestimmten Nierenerkrankungen einen Anstieg der LDH-5, deren Ursprung sie in der Niere glauben, im Serum fanden.

The Isoenzymes of Lactate Dehydrogenase in the Nephton of the Healthy Human Kidney