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Die Beobachtung, daß funktioneil scheinbar einheitliche Enzyme mit der gleichen Substratspezifität, strukturell verschieden sein können, führte zu dem Begriff der Isoen^yme. Bald wurden solche Isoenzyme bei fast allen bekannten Enzymen nachgewiesen, und es begann die erfolgreiche Suche nach organspezifischen Eigenschaften einzelner Enzymfraktionen sowie nach Methoden zu deren Bestimmung. Die Erfassung der Isoenzyme ist zur Zeit mit einer Reihe von Verfahren, wie der Papierund Elutionschromatographie (auf DEAE-Cellulose (1) und DEAE-Sephadex), durch elektrophoretische Methoden (2), immunologisch und durch spezifische Inhibitoren möglich. Es ist nicht Ziel dieser Mitteilung, über die Vergleichbarkeit der mit diesen verschiedenen Methoden erhaltenen Ergebnisse zu diskutieren. Es steht jedoch fest, daß praktisch alle Verfahren mehr oder weniger unterschiedliche (oder denaturierte?) Isoenzyme erfassen, die untereinander nicht vollkommen identisch sind. Die zum Teil beträchtlichen technischen Ansprüche, insbesondere der Säulenchromatographie, hatten Bemühungen um einfachere Aufteilungsmethoden zur Folge. Eine der neuesten machte sich mit guten Ergebnissen die unterschiedliche Thermolabilität einzelner Isoenzyme der Laktatdehydrogenase (3, 4) zu Nutzen. In Anlehnung an diese Ergebnisse untersuchten wir in der vorliegenden Arbeit die Thermolabilität der Glutamat-Oxalacetat-Transaminase im Serum („GOT"), wobei außer Normalsera von Blutspendern auch die typisch erhöhten Serumaktivitäten bei Kranken mit akuter Hepatitis epidemica verwendet wurden. Unseres Wissens' ist bisher über thermisch inaktivierte Transaminasenfraktionen nichts bekannt.

Thermolabile Isoenzyme der Glutamat-Oxalacetat-Transaminase bei Hepatitis. I. Mitteilung