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Serum leucine-aminopeptidase (LAP) and cystine-aminopeptidase (CAP) determinations have been made using a chemical method based on enzymatic hydrolysis of l-leucine-/?-naphthylamide-hydrochloride and cystine-di-/?naphthylamide, respectively. Fractionation of serum proteins by gel filtration on "Sephadex-G 200" has been used for separation of LAP and CAP (oxytocinase). — CAP which appears during pregnancy only and LAP present in all sera, hydrolyse both substrates, LNA and CDNA. LAP has been found to cleave LNA 74 times faster than CDNA and CAP has been confirmed to hydrolyse LNA 11 times faster than CDNA. CAP-activity found in non-pregnant serum with small, but significant values, is due to LAP hydrolysing CDNA. Comparing these CAP-activity values in normal individuals with CAP-activity levels at term, only a 13-fold increase of CAP-activity can be recovered. Subtraction of CAP-activity due to LAP from total CAP-activity in early pregnancy reveals against net CAP values at term an increase .of CAP activity which is comparable to ratios found with oxytocinase determinations based on a bioassay methods. — Separation of CAP from LAP on "Sephadex" gel dilutes small enzyme concentrations as appear during the first half of gestation to such an extent as to make pooling and concentration procedures necessary in order to achieve appreciable accuracy for CAP assays. The slow increase of CAP during the first half of gestation, the variation of LAP-activity in normal individuals and the mutual substrate unspecificity of both enzyme render LAP and CAP assays invalid for the diagnosis of early pregnancy. Bestimmungen von Serum-Leuzin-Aminopeptidase (LAP) und Cystin-Amiriopeptidase (CAP) wurden mit Hilfe eines chemischen Verfahrens vorgenommen, das auf der enzymatischen Hydrolyse von l-Leuzin-s-naphthylamidhydrochlorid und entsprechend Cystin-di-/?-naphthylamid beruht. Zur Trennung von LAP und CAP (Oxytocinase) wurde die Fraktionierung der Serumproteine mit Hilfe von Gelfiltration an „Sephadex-G 200" verwendet. CAP, welches nur wahrend der Graviditat erscheint, und LAP, das in allen Seren vorhanden ist, hydrolysieren sowohl LNA wie CDNA. Es wurde gefunden, das LAP LNA 74mal schneller aufspaltet als CDNA und CAP hydrolysiert LNA llmal schneller als CDNA. CAP-Aktivitat, welche mit geringen aber eindeutigen Werten im Serum von Nichtgraviden nachgewiesen wird, beruht auf LAP, welche CDNA hydrolysiert. Vergleicht man diese CAP-Aktivitatswerte bei normalen Individuen mit CAP-Aktivitatswerten am Termin, so kann nur ein 13faches Ansteigen der CAP-Aktivitat festgestellt werden. Zieht man die durch LAP verursachte CAP-Aktivitat vom Gesamt-CAP-Aktivitatswert bei Schwangerschaftsbeginn ab, so zeigt sich gegen reine CAP-Werte am Termin eine Zunahme der CAP-Aktivtat, welche vergleichbar ist den Werten, die mit Oxytocinase-Bestimmungen gefunden wurden, die auf biologischer Methodik beruhen. — Trennung der CAP von LAP an „Sephadex-gel " verdunnt kleine Enzymkonzentrationen, wie sie wahrend der ersten Halfte der Schwagerschaft erscheinen, in einem solchen Ausmas, das Sammeln und Konzentrierungsmasnahmen notwendig sind, um wirkliche Zuverlassigkeit fur CAP-Bestimmungen zu erhalten. Die langsame Zunahme von CAP wahrend der ersten Halfte der Schwangerschaft, die Streuung der LAP-Aktivitat bei gesunden Individuen und die wechselseitige Substrat-^Unspezifitat beider Enzyme machen LAP- und CAP-Bestimmungen fur die Fruhdiagnose der Schwangerschaft ungeeignet.

Separation of Cystine-Amino-Peptidase and Leucine-Amino-Peptidase and their determination in pregnant and nonpregnant women