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La regulacion dinamica de la forma de la membrana celular mediante interacciones proteolipidicas es importante para procesos intra- e inter-celulares. Se sabe que la gemacion de muchos virus con envoltura se basa en la accion excusiva de una unica proteina: la proteina matriz o M. En el presente trabajo la gemacion viral ha sido reconstituida usando la proteina M del virus de la enfermedad de Newcastle (NDV) y diferentes sistemas lipidicos modelo (membranas planas, vesiculas unilamelares gigantes y grandes, y monocapas lipidicas). Asi, la gemacion por parte de la proteina M de NDV ha sido caracterizada mediante diferentes tecnicas experimentales, tales como medidas de admitancia electrica, microscopia de fluorescencia, tecnicas espectroscopicas, microscopia electronica y medidas de presion superficial. Los datos experimentales obtenidos senalan que la interaccion de la proteina matriz del NDV con los sistemas lipidicos modelo lleva a la gemacion de membrana y produccion de vesiculas cuya distribucion de tamanos es similar a la del NDV. De esta forma, la proteina matriz del NDV es capaz de inducir la gemacion de la membrana lipidica en ausencia de otros componentes de la maquinaria celular o viral. La adsorcion y gemacion por parte de la proteina matriz del NDV depende de la composicion lipidica de la membrana, viendose ambas favorecidas por la presencia de moleculas como el colesterol. Ademas, se observa que la proteina M del NDV organiza dominios fuidos sobre la membrana lipidica antes de que ocurra la gemacion de la membrana. La unidireccionalidad de la gemacion producida por la proteina M indica que el autoensamblaje de la proteina sobre la superficie de la membrana lipidica induce una curvatura negativa en la membrana. La formacion de dominios proteolipidicos liquidos sobre la superficie de la membrana se propone como el mecanismo para la gemacion de membrana celular por parte de la proteina M del NDV.

Study of the interaction of the matrix protein of the newcastle disease virus with lipid bilayers: implications for the mechanism of viral budding