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Mécanismes de diversification du répertoire immunitaire Le système immunitaire est constitué de plusieurs populations cellulaires et de molécules qui confèrent à l’organisme un moyen de se défendre contre tous les facteurs exogènes qui pourraient porter atteinte à son intégrité [1]. Il participe aussi au maintien de l’homéostasie de l’organisme en éliminant les cellules sénescentes et les cellules transformées, et en participant à la régulation des processus métaboliques. Le fonctionnement du système immunitaire repose sur un échange permanent de signaux. La perception de ces signaux fait intervenir de multiples récepteurs exprimés à la surface des cellules du système immunitaire [1]. Pour exercer ses fonctions de surveillance, le système immunitaire doit, à tout moment, être capable de reconnaître et discriminer un large spectre de déterminants moléculaires du soi et du non-soi. Cette propriété du système immunitaire fait intervenir des récepteurs particuliers exprimés à la surface des lymphocytes B et T, qui sont caractérisés par leur extraordinaire diversité de spécificités antigéniques. La diversité des récepteurs des lymphocytes B (BcR) et des anticorps (Ac) homologues solubles des récepteurs résulte de nombreux mécanismes aléatoires de recombinaison génique, d’addition ou de délétion de nucléotides, ainsi que de mutations somatiques qui apparaissent au cours de l’ontogénie des lymphocytes B ou après leur stimulation par l’antigène [2]. Cependant, la diversité dérivant uniquement de ces mécanismes est limitée et ne permet pas de faire face à l’hétérogénéité, théoriquement infinie, des antigènes potentiels présents dans la nature ou générés de manière synthétique. Cette limitation est compensée par la dégénérescence de la spécificité de certains récepteurs immunitaires, qui peut être considérée comme un deuxième niveau de diversification du répertoire immunitaire [3, 4]. Ainsi, certaines immunoglobulines (Ig) membranaires et solubles sont capables de s’adapter à de nombreux antigènes structurellement différents. Ces immunoglobulines sont dites polyréactives [4]. Un grand nombre de travaux suggèrent que la capacité des anticorps polyréactifs à se lier à de multiples déterminants antigéniques est due à la plasticité conformationnelle de leurs domaines de liaison à l’antigène, qui leur permet de s’adapter à de nombreuses structures et séquences antigéniques différentes [3, 4]. Dès lors, un répertoire normal d’immunoglobulines possède un continuum de réactivités antigéniques, allant d’une spécificité antigénique très restreinte (monoréactivité), à la capacité de reconnaître des antigènes structurellement différents (polyréactivité) [4]. Ces deux types de reconnaissance antigénique jouent un rôle important dans la « complétion » du répertoire immunitaire. Les anticorps solubles et membranaires monoréactifs sont ainsi responsables de la fidélité des réactivités antigéniques, alors que les anticorps polyréactifs confèrent au répertoire immunitaire une certaine plasticité de réactivités.

Diversification post-traductionnelle de la spécificité des immunoglobulines