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M/S n° 3, vol. 25, mars 2009 > La télomérase est une enzyme essentielle qui maintient la stabilité des génomes en ajoutant des séquences répétées aux extrémités 3’ des chromosomes : les télomères [1]. Si l’activité de la télomérase est constitutive chez les eucaryotes unicellulaires comme la levure, son expression chez l’humain se limite aux tissus en forte prolifération. La réactivation de cette enzyme dans des cellules somatiques participe directement aux mécanismes de transformation tumorale puisque plus de 85 % des tumeurs expriment la télomérase. D’un autre point de vue, l’inhibition de l’activité de la télomérase dans les cellules transformées induit un fort taux de rémission in vitro, ce qui en fait une cible potentielle pour les thérapies anticancéreuses [2]. La télomérase est un complexe ribonucléoprotéique (RNP) qui possède une activité rétrotranscriptase et qui porte sa propre matrice d’ARN, appelée TLC1 chez la levure et hTR chez l’humain. Cet ARN sert aussi de squelette pour l’assemblage des composants protéiques du complexe. Chez la levure S. cerevisiae, la protéine Est2p (hTERT chez l’humain) est responsable de l’activité catalytique. Elle contient la fonction de rétrotranscriptase et est accompagnée des sousunités régulatrices, Est1p et Est3p, qui sont accessoires à l’activité catalytique in vitro mais essentielles in vivo. Est1p est responsable de l’activation de la télomérase aux extrémités terminales des télomères [3], tandis que la fonction d’Est3p est moins bien caractérisée. Un autre complexe, le complexe yKu70/80, lie l’ARN TLC1 et est associé au processus de recrutement de la télomérase aux télomères [4].

Biogénèse de la télomérase : un long voyage jusqu’au bout des chromosomes