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> Le système ABO, découvert par Karl Landsteiner en 1900 [1], détermine les règles principales qui régissent la transfusion sanguine. Ce système met en jeu des chaînes d’oligosaccharides qui portent un sucre terminal immunodéterminant, N-acétyl-galactosamine dans le cas de l’antigène A ou galactose dans le cas de l’antigène B, à la surface des érythrocytes (Figure 1). La surface des globules rouges du type AB est recouverte des deux antigènes, tandis que les chaînes oligosaccharidiques qui caractérisent le groupe O sont dépourvues de sucre immunodéterminant. Lors d‘une transfusion incompatible, les anticorps du receveur se fixent spécifiquement aux antigènes à la surface des globules rouges du donneur, provoquant ainsi l’agglutination et parfois l’hémolyse de ces derniers. C’est précisément en raison de l’absence de sucre antigénique que le groupe sanguin O est considéré universel et que les globules rouges O peuvent être transfusés à l’ensemble des individus des groupes A, B et AB1. D’où l’idée visionnaire de Jack Goldstein, dans les années 1980, d’utiliser des enzymes pour enlever les sucres immuno-déterminants des antigènes A et B et engendrer ainsi des globules rouges du type O, soit du type donneur universel (appelés aussi cellules ECO, enzyme-converted type O) [2]. Goldstein a montré la faisabilité de l’approche en transformant des nitro-phényl-N-acétylgalactosamine. Ces substrats, couramment utilisés en enzymologie, ne ressemblent que très vaguement aux véritables molécules situées à la surface des érythrocytes et sont dépourvus en particulier de la chaîne complète d’oligosaccharides constituant les antigènes A et B. La solution fut trouvée par nos collaborateurs, les chercheurs de la société ZymeQuest, qui ont utilisé des dérivés amino-coumarine des tétrasaccharides complets correspondant aux antigènes A et B pour cribler des milliers d’extraits cellulaires bactériens et fongiques. C’est ainsi qu’ils ont découvert des souches bactériennes produisant des αN-acétylgalactosidases et des α-galactosidases possédant une spécificité et une activité envers les antigènes du type A et B bien plus élevées que celles des enzymes connues jusqu'alors [6]. Ainsi pour transformer 200 ml de sang, il suffit de 15-60 mg de α-N-acétylgalactosidase érythrocytes du type B en cellules BECO en utilisant une α-galactosidase extraite de grains de café. Malheureusement le processus s’est avéré à la fois trop coûteux et peu efficace, car il fallait plus d’un gramme d’enzyme pour convertir une unité d’érythrocytes (200 ml de sang). En outre l’enzyme provenant des grains de café possède un maximum d’activité à pH acide, peu propice à la survie des globules rouges. Pour la transformation d’érythrocytes de type A en A-ECO, d’autres travaux ont été rapportés, utilisant plusieurs α-N-acétylgalactosaminidases, mais aucune ne s’est révélée véritablement efficace [3-5]. La raison de ces échecs tenait sans doute au fait que la recherche d’enzymes susceptibles d’éliminer le sucre immuno-déterminant avait été effectuée en utilisant des substrats du type para-nitro-phényl-galactose ou paraNOUVELLE

Des glycosidases bactériennes pour du sang universel