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> L’appareil de Golgi, localise a proximite du centrosome, est forme d’empilements de citernes allongees, connectees lateralement par des tubules. Malgre cette organisation complexe, l’appareil de Golgi est tres dynamique et capable de former des tubules et des vesicules durant le processus de secretion, ou en reponse a des evenements cellulaires specifiques comme la mitose. Chaque face de l’appareil de Golgi est flanquee d’un reseau tubulo-reticulaire servant de point d’entree ou de sortie du Golgi (reseau cis-golgien faisant face au reticulum endoplasmique RE, et reseau trans-golgien oriente vers la membrane plasmique). Les proteines qui atteignent le reseau cis-golgien en provenance du RE peuvent etre recyclees vers le RE, ou transportees plus loin a travers les citernes golgiennes ou elles pourront etre modifiees grâce a l’activite sequentielle d’enzymes presentes dans chacune des citernes individuelles. A leur arrivee dans le reseau trans-golgien, ces proteines sont empaquetees dans des vesicules de transport qui les achemineront vers la membrane plasmique ou les endosomes (Figure 1). La petite proteine G ARF1 (facteur d’ADP-ribosylation 1), qui est localisee sur la face externe de l’appareil de Golgi, joue un role essentiel dans la formation des vesicules qui assurent le transport des proteines a travers et a partir de l’appareil de Golgi [1]. Comme toutes les proteines G, ARF1 existe sous une forme active liee au GTP et sous une forme inactive liee au GDP. Le passage d’une forme a l’autre est regule par des proteines qui favorisent soit l’hydrolyse du GTP en GDP (proteines GAP, GTPase activating protein), soit le remplacement du GDP par le GTP (facteurs d’echange nucleotidique) [2]. De plus, dans le cas d’ARF1, le cycle nucleotidique est couple a un cycle d’association-dissociation membranaire : la liaison du GTP catalysee par des facteurs d’echange nucleotidiques specifiques localises sur l’appareil de Golgi provoque l’exposition d’une helice amino-terminale hydrophobe modifiee par un groupement myristate qui permet un ancrage stable d’ARF1-GTP dans la membrane golgienne [1]. A la surface de l’appareil de Golgi, ARF1GTP interagit avec differents effecteurs, parmi lesquels un complexe de six proteines appele coatomer qui, avec ARF1GTP, constitue le composant elementaire du manteau COPI, ainsi que les complexes adaptateurs AP1, AP3 et AP4, et les proteines GGA1-3 qui s’associent avec la clathrine. Les proteines de manteau deforment les membranes planes des citernes golgiennes pour engendrer des bourgeons, precurseurs des vesicules, et capturent des proteines membranaires pour les incorporer dans les vesicules en formation [3, 4]. Apres leur detachement du compartiment donneur, les vesicules de transport perdent leur manteau avant de fusionner avec une membrane accepteuse specifique. Le cycle d’assemblage-desassemblage des manteaux COPI et clathrine sur les vesicules golgiennes est intimement couple au cycle GTP/GDP d’ARF1. Un autre element essentiel de l’integrite et de l’organisation de l’appareil de Golgi est le cytosquelette d’actine. L’actine elle-meme, ainsi que de nombreuses proteines liant l’actine sont en effet associees aux membranes et aux vesicules golgiennes. Des drogues comme les cytochalasines, qui inhibent la polymerisation des monomeres d’actine en filaments, bloquent le transport de la glycoproteine G du virus de la stomatite vesiculaire (VSV-G) a travers l’appareil de Golgi et affectent la morphologie de l’appareil de Golgi, alors que d’autres drogues ciblant le cytosquelette, comme la latrunculine B et la toxine botulinique C2, inhibent le transport retrograde du Golgi vers le RE [5]. Bien que son role ne soit pas completement eclairci, ce cytosquelette d’actine semble important pour maintenir l’organisation generale et le positionnement de l’appareil de Golgi et pourrait avoir egalement une action directe dans le transport en facilitant le detachement des vesicules [6]. Laboratoire de la dynamique du cytosquelette et de la membrane, CNRS-UMR 144, Institut Curie, 26, rue d’Ulm, 75248 Paris, France. Philippe.Chavrier@curie.fr

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Une nouvelle protéine RhoGAP impliquée dans la régulation du complexe Arp2/3 au niveau de l’appareil de Golgi : Un relais entre les protéines G ARF1 et Cdc42