English (United Kingdom)

https://curated-unify.zendy.io/wp-json/zendy-region/v1/featured_content/oa?rat=en

https://curated-unify.zendy.io/wp-json/zendy-region/v1/highlighted_journal/

Global: Zendy Plus annual

Presents the access of premium content as premium feature

Premium Content

Presents the keyphrase highlighting as premium feature

Keyphrase Highlighting

Presents the summarisation as premium feature

Summarisation

Insights

Presents the pdf analysis as premium feature

PDF Analysis

Presents the zaia usage as premium feature

ZAIA

Global: Zendy Plus monthly

Global: Zendy Tools annual

Global: Zendy Tools monthly

Global: Zendy Free Plan

> Les depots de proteines amyloides sont le substratum anatomique de nombreuses affections notamment du systeme nerveux central (maladie d’Alzheimer, angiopathies amyloides cerebrales, maladies a prions). Ces depots resultent de l’accumulation dans le milieu extracellulaire de proteines normalement solubles sous la forme de precipites insolubles, resistants aux enzymes proteolytiques. En histologie, ces depots ont un aspect eosinophile homogene apres coloration par l’hemateine-eosine et des proprietes tinctoriales particulieres permettant de les reconnaitre aisement (affinite pour le rouge Congo, birefringence en lumiere polarisee, metachromasie apres coloration au violet de Paris ou a la thioflavine T) [1]. En microscopie electronique, ces depots presentent un aspect microfibrillaire. Dans les encephalopathies spongiformes humaines (maladie de Creutzfeldt-Jakob sporadique, familiale ou iatrogene, syndrome de GerstmannStraussler-Scheinker, Kuru et insomnies fatales familiales et sporadiques) et animales, la proteine prion s’accumule pour former des depots amyloides et est responsable de la transmissibilite potentielle de ces affections (Figure 1). Il existe deux isoformes distinctes de cette proteine prion (PrP), l’une normale (PrPc), retrouvee dans la membrane neuronale, et l’autre anormale (PrPSc), s’agregeant en structures amyloides [2]. Ces deux isoformes ont la meme sequence en acides amines, seule leur conformation dans l’espace varie. Tres rarement, la proteine prion cellulaire normale change de conformation, aboutissant a la genese d’un variant conformationnel pouvant se lier et convertir en cascade la proteine prion normale en variant anormal [3]. Ces proteines prions anormales s’agregent entre elles dans le milieu extracellulaire [3], ce qui aboutit a la mort neuronale par un mecanisme apoptotique [4].

La structure de la protéine prion et la relation avec son infectiosité