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La LEI (leukocyte elastase inhibitor) est une proteine appartenant a la superfamille des serpines, qui regroupe des inhibiteurs de proteases d’un type particulier impliques dans de nombreux processus physiologiques et pathologiques. L’originalite de leur mode d’action reside dans la modification conformationnelle qu’ils subissent apres avoir ete reconnus comme substrats puis coupes par la protease qu’ils inhibent, celle-ci etant alors piegee dans un complexe particulierement stable. Au cours de l’evolution, plusieurs serpines ont mis a profit cette modification conformationnelle pour acquerir une nouvelle fonction, sans rapport avec la premiere. Ainsi nous avons montre que la LEI acquiert une activite DNase apres coupure par l’elastase, activite mise evidence au cours de processus apoptotiques. Nous montrons ici comment l’analyse structurale de la molecule est en accord avec cette deuxieme fonction, en revelant des structures compatibles avec un site actif DNase et une translocation nucleaire.

LEI / L-DNase II : les implications structurales d’un détournement de fonction