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Une activite inhibitrice de l'enzyme de conversion de l'angiotensine I (ECA) a ete recherchee dans les peptides trypsiques de la β-lactoglobuline du lait de brebis et dans des fractions issues de yoghourts fabriques a partir de differents ferments lactiques. La β-lactoglobuline ovine (un melange des variants A et B) a ete soumise a une hydrolyse trypsique. Les degres d'hydrolyse de la β-lactoglobuline ont atteint 56, 72, 93 et 95 % respectivement apres 1, 2, 8 et 24 h d'hydrolyse. L'activite inhibitrice de l'ECA des hydrolysats trypsiques augmentait avec la duree de l'hydrolyse, atteignant 85, 88 et 92 % respectivement apres 2, 12 et 24 h. La determination de l'activite inhibitrice de l'ECA de quelques peptides trypsiques separes par CLHP en phase inversee et identifies par spectrometrie de masse a montre que les peptides les plus hydrophiles presentaient l'activite la plus grande. Des yoghourts fabriques par fermentation du lait de brebis a l'aide de quatre compositions differentes de levains ainsi que leurs fractions solubles ou non a pH 4,6 presentaient aussi une activite inhibitrice de l'ECA. Le maximum d'activite a ete obtenu avec les fractions insolubles a pH 4,6 de yoghourts fabriques avec le levain YC-183.

le lait

Angiotensin I-converting-enzyme (ACE)-inhibitory activity of tryptic peptides of ovine <b>β</b>-lactoglobulin and of milk yoghurts obtained by using different starters

Angiotensin I-converting-enzyme (ACE)-inhibitory activity of tryptic peptides of ovine β-lactoglobulin and of milk yoghurts obtained by using different starters