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International audienceAn intracellular esterase from Propionibacterium freudenreichii ssp. freudenreichii ITG 14 was purified by anion exchange and gel filtration chromatography. The enzyme had a molecular weight of 47 400 g$\cdot$mol$^{-1}$ as determined by gel filtration chromatography, with an optimum activity on $\alpha$-naphthyl-acetate at pH 6.0 and at 65 °C, with $K_{\rm M}$ = 1.2 mmol$\cdot$L$^{-1}$. The esterase hydrolyzed synthetic substrates of low molecular weight (C2-C4), and among triglycerides only triacetin. Sulfhydryl group reagents and metal chelators had limited or no effect on enzyme activity; highest inhibition was observed with phenylmethyl sulfonyl fluoride (PMSF).Purification et caractérisation d'une estérase intracellulaire de Propionibacterium freudenreichii ssp. freudenreichii ITG 14. Une estérase intracellulaire extraite de Propionibacterium freudenreichii ssp. freudenreichii ITG 14 a été purifiée par chromatographie échangeuse d'anions et chromatographie d'exclusion de taille. L'enzyme avait une masse moléculaire de 47 400 g$\cdot$mol$^{-1}$, comme déterminé par chromatographie d'exclusion de taille, et elle avait une activité maximale sur le substrat $\alpha$-naphthyl-acétate à pH 6,0 et 65 °C, avec $K_{\rm M}$ = 1,2 mmol$\cdot$L$^{-1}$. L'estérase dégradait des substrats synthétiques de faible poids moléculaire (C2-C4), et parmi les triglycérides seulement la triacétine. Des groupements sulfydryles et des chélateurs de métaux n'avaient aucun effet ou un effet limité sur l'activité enzymatique ; la plus forte inhibition a été observée lors de l'utilisation du PMSF

Purification and characterization of an intracellular esterase from Propionibacterium freudenreichii ssp. freudenreichii ITG 14