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Resume L'incubation du phosphopeptide (1-25) de la caseine 13 bovine (I3CN(1-25» avec du FeCI2 conduit a la formation d'un complexe dont la stoechiometrie est de 4 moles de fer/mole de I3CN(1-25).Lorsque ce complexe a ete elue sur un echangeur d'anions, 3 pics distincts, qui different par le rapport fer/I3CN(1-25), ont ete obtenus. Ce resultat suggere l'existence d'au moins 2 types de complexes entre le fer et le PCN(1-25). L'hydrolyse du PCN(1-25)-fer par l'alcalase, enzyme a large specificite, montre que la liaison Glu4-Glus est la plus sensible, tandis que la partie centrale du peptide est resistante a l'enzyme. Le fer qui reste lie apres passage sur echangeur d'anions n'est pas relargue apres hydrolyse par l'alcalase. En revanche, la dephosphorylation du complexe, beaucoup plus lente en presence du fer, rend totalement dialysable le mineral initialement lie au phosphopeptide.

Complexation du fer par le phosphopeptide (1-25) de la caséine β : action de l'alcalase et de la phosphatase acide