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La dephosphorylation complete de la caseine f3 bovine, etudiee par electrophorese et dosage du phosphore, a ete realisee par la phosphatase acide de pomme de terre. Cet enzyme ne reagissait pas avec le substrat quand ce dernier etait precipite. Il a ete montre par ailleurs que la preparation commerciale utilisee etait contaminee par une protease a serine. Les hydrolysats tryptiques obtenus a partir de la proteine native ou totalement dephosphorylee ont ete fractionnes et compares en chromatographie liquide haute performance en phase inverse (CI8). Seuls les phosphopeptides et les peptides dephosphoryles homologues avaient des temps de retention differents, mais les variations observees, de 0,4 a 1,9 min par groupement phosphate, dependaient du peptide considere. Ainsi, la theorie selon laquelle, dans des conditions d'elution bien definies, la retention d'un peptide peut etre consideree comme la somme arithmetique des contributions de chaque residu, des groupements terminaux et des substitutions laterales, ne peut pas etre appliquee dans ce cas precis.

le lait

Influence de la phosphorylation sur le comportement des peptides trypsiques de caséine <i>β </i>bovine en chromatographie liquide haute performance en phase inverse

Influence de la phosphorylation sur le comportement des peptides trypsiques de caséine β bovine en chromatographie liquide haute performance en phase inverse