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La valeur nutritionnelle d'une protéine alimentaire pauvre en aminoacides essentiels peut être améliorée par supplémentation avec des acides aminés libres ou fixés de façon covalente sur ses groupements aminés. Des méthodes enzymatiques ou chimiques sont généralement utilisées pour greffer les aminoacides sur des squelettes protéiques. Des protéases telles que la pepsine, la chymotrypsine ou la papaïne sont susceptibles, dans certaines conditions de pH et à concentration élevée en substrat (protéines) et en nucléophile (aminoacides), de catalyser l'incorporation d'aminoacides. Suivant les enzymes utilisées, le greffage résulte d'une réaction de transpeptidation ou de condensation. La stéréospécificité des enzymes permet d'utiliser des mélanges racémiques d'arninoacides et, comme toutes les liaisons formées sont exclusivement de type peptidique, la disponibilité des aminoacides greffés est généralement bonne. Le greffage d'aminoacides par voie chimique se fait en présence d'un agent de condensation sur les chaînes latérales des résidus d'acide aspartique ou glutamique ou par action d'un aminoacide activé sur les groupements e-NH2des lysines. Si la première méthode aboutit uniquement à une mono/addition de l'aminoacide par site de fixation, avec la seconde, il peut y avoir polyaddition du réactif sur les groupements aminés des protéines.

Greffage covalent d'aminoacides essentiels sur les protéines alimentaires. Conséquences nutritionnelles