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Les spectres de résonance paramagnétique électronique des nitrosyl-hémoprotéines apportent des renseignements directs sur le complexe héminique ; l'oxyde azotique, ligand du fer de l'hème, apparaît comme un marqueur extrêmement sensible aux changements de conformation protéique. De plus l'analogie entre l'oxyde azotique et l'oxygène permet l'étude des mécanismes de réactions de très nombreuses hémoprotéines ; en particulier, l'application à l'étude des interactions dans l'hémoglobine a permis de caractériser le degré d'inéquivalence structurale et fonctionnelle des sous-unités protéiques et de suggérer fortement l'existence d'intermédiaires conformationnels dans les réactions de l'hémoglobine

RÉSONANCE PARAMAGNÉTIQUE ÉLECTRONIQUE DES NITROSYL-HÉMOPROTÉINES : APPLICATION A L'ÉTUDE DES INTERATIONS DANS L'HÉMOGLOBINE