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International audienceFive proteins were expressed in larval honey bee fat bod incubated in vitro in response to heat shock, as shown by SDS-PAGE and fluorography. The large heat shock proteins (82, 70 kDa) were inducible throughout the 5th instar whereas the small ones (29, 26, 16 kDa) were inducible only in certain phases of this instar. The synthesis of these HSPs was accompanied by generalized inhibition of overall protein synthesis and secretion in the culture medium. Fluorograms showed that the 76 and 74 kDa proteins were strongly inhibited by heat treatment. Western blots using a mouse monoclonal antibody against HSP72 and HSC73 permitted the inference that the 70 kDa larval protein accumulated in the honey bee fat body in response to heat shock corresponds to the HSP72 isoform. The Western blots also showed a 70 kDa faint band in fat bodies incubated at the control temperature (34 oC). This protein, also detected in incubation media independently of the temperature used, was interpreted as being the constitutively synthesized and secreted HSC73 isoform.Induction de protéines de choc thermique dans le corps adipeux des larves d' Apis mellifera L. L'expression de protéines en réponse à un choc thermique a été étudiée in vitro dans le corps adipeux de larves d'abeilles domestiques, Apis mellifera L., placées en étuve à 42, 47 et 55 oC durant 24 h en présence de [ $^3$H] L-leucine. Les protéines induites à ces températures ont été étudiées dans le corps adipeux de larves F1 et F2, qui sont aux phases initiales d'alimentation du $\rm 5^e$ stade larvaire, et celui de larves S1, qui ont terminé de s'alimenter et commencé à filer leur cocon (phase filante). Pour chaque expérience et pour les 3 phases larvaires, nous avons procédé à l'incubation in vitro de six corps adipeux pour le groupe témoin et d'autant pour le groupe expérimental. Les expériences ont été répétées au moins trois fois. L'incubation des témoins a été faite à 34 oC, température normalement maintenue au sein de la colonie. Après l'incubation, on a récolté séparément les corps adipeux et leur milieu. Des parties aliquotes d'extraits de corps adipeux et du milieu d'incubation ont été concentrées par précipitation acide. Les protéines radioactives synthétisées de novo par les cellules du corps adipeux et sécrétées dans le milieu d'incubation ont été quantifiées par spectrométrie à scintillation liquide et identifiées par SDS-PAGE et fluorographie. La technique du "Western blotting", utilisant un anticorps monoclonal de souris qui reconnaît deux membres de la famille HSP70, les isoformes HSC73 et HSP72, a été utilisé pour caractériser les protéines de choc thermique chez les larves d'abeilles. Bien qu'on ait observé une diminution significative de la synthèse et de la sécrétion totales de protéines dans les corps adipeux incubés à 42 oC (Figs. 1 et 2), les résultats ont montré que cette température induit la synthèse de cinq protéines dans les corps adipeux des larves. Deux d'entre elles, de 82 et 70 kDa, ont été induites à toutes les phases larvaires (F1, F2 et S1). Les trois autres protéines plus petites n'ont été induites qu'à certaines phases larvaires : la 29 kDa n'est apparue que chez les larves F1, la protéine 26 kDa chez les larves F2 et S1 et la protéine 16 kDa chez les larves F2 (Figs. 3a et 3b). à l'exception de cette dernière, les protéines induites par la chaleur n'ont pas été identifiées dans le milieu d'incubation (Fig. 4a). Ceci montre qu'elles n'ont pas été sécrétées mais sont restées stockées dans les cellules du corps adipeux, protégeant probablement les cellules des effets nocifs des températures élevées. Les protéines de choc thermique 26 et 16 kDa sont régulées par le développement. En comparant l'électrophorèse des corps adipeux des stades F1 , F2 et S1 incubés à 34 oC (Figs. 3a, 3b et 4a) on peut voir que la synthèse de la protéine 26 kDa est plus élevée en F1 qu'en F2 et inférieure en S1 ; la protéine 16 kDa, présente dans le corps adipeux de F1, est pratiquement indécelable dans ceux de F2 et de S1. D'autres protéines, régulées par le développement, ont été également notées : la protéine 180 kDa, bien visible au stade F1 seulement et la protéine 150 kDa bien évidente aux stades F2 et S1. La synthèse de ces deux protéines n'est pas affectée par le choc thermique. Une température élevée, tout en induisant des PCT, réduit simultanément la synthèse et la sécrétion des protéines 76 et 74 kDa (Figs. 3a, 3b et 4a, 4b), ce qui contribue à caractériser la réponse au stress thermique. Un anticorps monoclonal de souris contre l'isoforme HSP70 constitutive bovine (73 kDa) et l'isoforme HSP70 inductible (72 kDa) (Figs. 5 et 6) a reconnu les protéines correspondantes dans le corps adipeux larvaire. Ceci indique des propriétés structurales similaires et une homologie entre les protéines de choc thermique des larves d'abeilles et celles des mammifères

Induction of heat shock proteins in the larval fat body of Apis mellifera L. bees