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La lec tina de la semilla de E. costaricensis se purifico a partir del extracto crudo mediante filtracion por Sephadex G-loo y cromatografia por DEAE-Sephadex A-50. La electroforesis en gel de acrilamida (PAGE) demostro la presencia de una unica banda proteica. El isoelectroenfoque analitico demostro la presencia de cuatro isolectinas. La masa relativa obtenida por filtracion en Sephadex fue de 58 leDa y por PAGE en condiciones reductoras de 29.5 leDa. La proteina es fundamentalmente un dimero no unido por enlaces disulfuro, con un contenido de 6.5 % de azucares neutros. Es estable hasta 70 oC y en un ambito de pH de 2 a 10. Aglutina indistintamente los eritrocitos humanos y diferencia entre eritrocitos de origen animal, aglutinando los de conejo y pollo y no los de caballo, cabra, camero ni rata. La galactosa N-acetil-galactosamina, lactosa y el EDTA inhiben su accion aglutinante, los iones calcio y manganeso son activadores. No se encontro efecto vasopresor al inyectar la lectina intravenosamente en ratas.

Aislamiento, purificación y caracterización de una lectina de la semilla del poró, Erythrina costaricensis (Leguminosae)