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la propiedad de hidrolizar fosfomonoesteres a pH 5,0, liberando como productos de la reaccion un alcohol y fosfato inorganico. Cuando se compara los valores de kcat/Km de las fosfatasas de higado, de bovino, alpaca y porcino, nos permite sugerir que estas enzimas tienen elevada afinidad por el sustrato p-nitrofenil fosfato. Los productos que se liberan durante la catalisis por fosfatasa acida, muestran que el fenol o el p-nitrofenol se comportan como inhibidores de tipo no competitivo, mientras que el fosfato inorganico muestra una inhibicion de tipo competitiva. Para evidenciar la probable formacion de un complejo covalente en la secuencia catalitica, se utilizo diversos nucleofilos mas eficientes que el agua, tales como metanol, etanol y glicerol. Las modificaciones que produjeron en los valores Km, Vmax y los productos liberados en la reaccion sugieren la formacion de un complejo enzima-fosfato. El pH afecta los valores de Km y Vmax de las fosfatasas acidas, un analisis del comportamiento de estas enzimas en un rango de pH comprendido entre 3,8 y 6,8 sugieren que en el sitio activo existe un residuo de aminoacido con un valor pKa de 6,0. El uso del dietilpirocarbonato, un compuesto que selectivamente reacciona con el residuo histidina en las proteinas, inhibe completamente a estas fosfatasas. Asi mismo, un experimento de cinetica de inhibicion multiple realizado en presencia de fosfato inorganico y dietilpirocarbonato permite calcular un valor Ki que es igual al obtenido en otras condiciones experimentales. En tal sentido, las fosfatasas acidas de bajo peso molecular catalizarian las reacciones a traves de un modelo de tipo uni biordenado, con la formacion de un complejo covalente intermedio, y que el residuo histidina participaria directamente en la catalisis.

Mecanismo de acción de las fosfatasas ácidas de bajo peso molecular