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Es wird eine einfache und schnelle Methode zur Bestimmung der Hydrolyse von Succinylbischolin durch Serumcholinesterase (EC 3.1.1.8)-Varianten beschrieben. Succinylbischolin als Substrat hat gegenüber anderen Substraten (Acetylcholin, Benzoylcholin und Butyrylcholin), die klinisch keine Bedeutung haben, verschiedene Vorteile. Cholin, das Hydrolyseprodukt von Suceinylbischolin, wird durch Cholinoxidase (EC 1.1.99.1) zu Betainaldehyd oxidiert. Die Reaktion der Cholinoxidase aus Rattenlebermitochondrien wkd gekoppelt mit der Reduktion von Cytochrom c und wird bei 550 nm gemessen. 50 normale Seren (Phänotyp UU) 17 heterozygote (UA) und 8 atypische (AA) wurden mit dieser Methode getestet. Durch Hemmung der Enzymreaktion der Succinylbischolinumsetzung mit Dibucain (Cinchocain; Kalow, W. & Genest, K. (1957) Canad. J. Biochem. Physiol. 35, 339-346) wurden 3 Gruppen erhalten. Die Ergebnisse sind vergleichbar mit denen der Standardmethode nach Kalow & Genest (s. o.), in der Benzoylcholin als Substrat benutzt wird.

Spektrophotometrische Bestimmungsmethode für Serumcholinesterase(EC 3.1.1.8)-Varianten mit Succinylbischolin als Substrat