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Im Verlauf derv letzten zehn Jahre haben verschiedene Autoren den heterogenen Charakter der Magensowie auch Pankreas-Proteasen gezeigt. Eine glänzende ausführliche Übersicht über die Heterogenität des Pepsinogens und Pepsins hat SAMLOFF (1) veröffentlicht. Zwei Studien über einige Formen des Chymotrypsins haben COAN et al. publiziert (2, 3). Was das Trypsin betrifft, haben Robinson et al. (4) im Pankreas-Saft zwei aus zwei verschiedenen Zymogenen stammende Trypsine gefunden, während von COAN et al.. (2) nur ein Trypsin nachgewiesen wurde. Vor einiger Zeit haben wir eine Methode für die Fraktionierung der Pepsinogene und Pepsine des Magens mit der Agar-Gel-Elektrophorese und der sogenannten „Sandwich"-Detektionstechnik veröffentlicht (5). Die zuletzt eingeführte Technik ermöglicht den Nachweis der Chymosin-Aktivitäten, welche die Fraktionen der einzelnen Proteasen ebenso aufweisen. In der vorliegenden Arbeit werden die auf Grund der proteolytischen Aktivität entwickelten Zymogramme des Pepsinogens und des Pepsins mit den parallelen Zymogrammen mit Chymosin-Aktivitäten der erwähnten Enzyme .verglichen. Die Protease-Fraktionen des Duodenums, die Chymosin-Aktivität aufweisen, werden den mit spezifischen synthetischen Substraten entwickelten Aktivitäten für Trypsin und Chymotrypsin gegenübergestellt.

Die Chymosinaktivität der Proteasen des Magen- und Duodenal-Saftes nach der elektrophoretischen Fraktionierung im Agar-Gel