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Fur die Messung der Aminosaure-Arylamidase (sog. LAP, EC 3.4.1.2) im Serum wurde von der Enzymkommission der Deutschen Gesellschaft fur Klinische Chemie ein „optimierter" Test mit Leucin-^-nitroanilid in der Endkonzentration 4mmol/l vorgeschlagen (1). Die Empfehlungen der Enzymkommission sollen zur Vereinheitlichung der Methodik und damit zu vergleichbaren Meswerten und Normalbereichen in allen Enzymlaboratorien fuhren. Ohne diese Intention storen zu wollen, erscheinen doch noch einige Uberlegungen zur Frage des optimalen Substrats fur die LAP-Messung gerechtfertigt. L-Leucm-^-nitroanilid ist seit TUPPY (2) das gebrauchliche Substrat zur Messung der Aminosaure-Arylamidase. Es hat jedoch einen wesentlichen Nachteil: Bereits bei 1,6 mmol/1 wird die Loslichkeitsgrenze uberschritten (3), weit vor Erreichen der fur maximale Umsatzgeschwindigkeit notwendigen und empfohlenen Substratkonzentration von 4 mmol/1. Eine ausreichende Stabilisierung der ubersattigten Losung gelang der Industrie mit einem geeigneten Losungsvermittler). Bei der relativ geringen Substratspezifitat dieser Peptidase sollten jedoch auch andere Substrate in die Untersuchungen zur Optimierung der LAP-Messung einbezogen werden. Aminosaure-Arylamidase zeigt die groste Aktivitat mit dem s-Naphthylamid des Alanins (4, 5). Alanin-/?-naphthylamid wird dreimal rascher umgesetzt als Leucin-j8-naphthylamid. Die Unterschiede zwischen den entsprechenden Aminoacyl·/*nitroaniliden, deren Verwendung Voraussetzung fur einen kinetischen Test ist, sind geringer. Dennoch bietet Alanin-^-nitroanilid u. E. wesentliche Vorteile gegenuber dem bisher gebrauchlichen Leucin-/-nitroanilid.

Messung der Serum-Arylamidase mit L-Alanin- p -nitroanilid. Zur Frage des optimierten „LAP“-Tests