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Für die Human-Plasmacholinesterase und die Pferde-Serumcholinesterase werden Circulardichroismus-Spektren in dlem Wellenlängenbereich von 250—200 nm aufgenommen. Die Absorptionsmaxima liegen für die Humanplasma-Cholinesterase bei 215 nm und für die Pferdeserum-Cholinesterase bei 212 nm. Nach Perfusion der Enzymlösung mit CO2 nimmt die Intensität der Circulardichroismus-Banden in unterschiedlichem Maße ab. Für die Bluteiweiße Albumin und y-Globülin wird ebenfalls die circulardichroitische Absorption vor und nach CO2-Perfusion gemessen. Die Intensitätsabnahme erweist sich als stark pH-abhängig.

Einfluß des CO 2 -Partialdruckes auf die circulardichroitische Absorption von Plasmacholinesterase, Albumin und Globulin