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Am Beispiel des Rattenleberhomogenats wird eine Methode zur Proteaseaktivitätsbestimmung von Gewebshomogenaten und Extrakten beschrieben, die auf der Reaktion der proteolytisch freigesetzten Aminogruppen der Spaltpeptide mit Trinitrobcnzolsulfonsäure beruht. Die Quantifizierung der Aktivität in internationalen Enzymeinheiten U kann ohne Standard oder Eichkurve durchgeführt werden. Die Färbung ist bei Raumtemperatur für 12 Stdn innerhalb ± 5% des Ausgangswertes stabil. Die Nachweisgrenze für Proteaseaktivität betrug bei Rattenleberhomogenat 0,56 mU. Sie kann mit gereinigten Enzympräparationen auf 0,19 mU erniedrigt werden. Als methodischer Fehler bei 10 Aktivitätsbestimmungen vom gleichen Rattenleberhomogenat bei pH 4 ergab sich ein Variationskoeffizient von 4,9%.

Proteaseaktivitätsbestimmung in Gewebshomogenaten und Extrakten mit Trinitrobenzolsulfonsäure